Artikel

Die Amyotrophe Lateralsklerose (ALS) ist eine neurodegenerative Erkrankung, von der eine breitere Öffentlichkeit durch die „Ice Bucket Challenge“ hörte. Forscher am Max-Planck-Institut für molekulare Zellbiologie und Genetik (MPI-CBG) in Dresden konnten jetzt zeigen, dass sich Proteine, die sich bei dieser Erkrankung falsch falten, in Stress Granules – körnchenartigen, membranlosen Strukturen in der Zelle – ansammeln. Dies beeinträchtigt die Aktivität und Zusammensetzung dieser Stress Granules und lässt sie schließlich verklumpen – statt flüssig werden sie fest. “Die Ergebnisse unserer Versuche können helfen zu verstehen, wie die Krankheit sich genau entwickelt und welche Faktoren dabei eine wichtige Rolle spielen,” so Daniel Mateju, Doktorand im Labor von Simon Alberti am MPI-CBG und Erstautor des gerade veröffentlichten Fachartikels zu der Studie.

Das Forschungsteam konnte auch beobachten, dass die Zelle eine Art ständige Gütekontrolle durchführt. So genannte „Chaperone“ überwachen die Zusammensetzung der Stress Granules und sorgen dafür, dass es nicht zu einer krankhaften Veränderung des Aggregatzustands kommt. Verklumpen Stress Granules jedoch trotzdem, sammeln sich die Chaperon-Proteine gezielt in den Stress Granules an und leiten damit deren Abbau ein. Diese Entdeckung könnte ebenfalls wichtig für das Verständnis von ALS und anderen altersbedingten Erkrankungen sein, da man bisher davon ausgeht, dass die Aktivität der Chaperone mit zunehmendem Alter langsam abnimmt. Wenn man ihnen zu mehr Kraft und Schlagkraft verhelfen könnte, wäre das somit ein möglicher Ansatz gegen eine der Ursachen der Erkrankung.